-
生物通官微
陪你抓住生命科技
跳动的脉搏
剪裁嵌合不同蛋白获得新机械性能
【字体: 大 中 小 】 时间:2006年08月09日 来源:生物通
编辑推荐:
温哥华)的研究小组成功地将来自两种不同蛋白分子片断组合在一起,得到一种具有新的机械性能的“子”蛋白。
生物通编译:之所以我们能够运动、我们的心脏能够跳动,都需要依赖蛋白质特定的机械特性。“分子弹性”使我们的组织具有足够的强度,同时也具有弹性和可舒张性。这种蛋白作为新型高科技材料的潜力一直备受关注——天然原料经常胜过人造材料:比如蜘蛛牵丝蛋白有更高的弹性和极度的张力。最近一支来自不列颠哥伦比亚大学(加拿大,温哥华)的研究小组成功地将来自两种不同蛋白分子片断组合在一起,得到一种具有新的机械性能的“子”蛋白。
以华人科学家李鸿斌(Hongbin Li ,生物通音译)为首的研究小组从心肌中选择两种不同的titin蛋白结构域用于研究。Titin也被称为connectin,是连接构成横纹肌(striated muscle,生物通注释)的A-段和I-段的一种巨型蛋白。titin蛋白与肌小节中的肌球蛋白和肌动蛋白连接,随着肌肉的收缩和放松而伸展和折叠,从而使肌肉具有弹性。根据肌肉类型的不同,titin蛋白的具体作用也有差异:心肌细胞中titin蛋白相比于骨骼肌中的titin蛋白伸张力小,但是赋予了心脏必要的抗血压的稳定性。
研究人员选择两种名为I27和I32的包含titin蛋白球形结构域作为“亲代”蛋白。这两种蛋白的机械性能已知,并且结构相似,都包括A、A’、B 和 G蛋白片段。实验中研究人员相互交换编码127和132蛋白中不同蛋白片段的基因(DNA shuffling,生物通注释),得到四种不同的“子”蛋白后代:带有I32蛋白A’/G片段的I27蛋白、带有I27蛋白A’/G片段的I32蛋白、带有I32蛋白C/D/E片段的127蛋白和带有I27蛋白C/D/E片段的132蛋白。
接下来用原子力显微镜观察所得到的四种蛋白的机械性能。蛋白链的一端结合在载体上,另一端吸附于原子力显微镜尖端。当尖端从载体逐渐脱离时,蛋白伸长、张力上升到蛋白伸张极限。以蛋白的最终力度――扩展曲线代表蛋白的机械性能。研究结果发现得到的四种蛋白各自与其“亲代”蛋白具有不同的机械性能。先前一直认为A’/G片段基因的特异重排对于维持结构域的机械稳定性至关重要,而结构域的其它部分,包括C、D和E片段的作用很小,新的研究结果证实这种观点应该得到修正了。
李希望他们的这种蛋白质力学研究领域令人振奋的试验结果能为“剪裁”蛋白性能开启一扇新的大门。生物通记者宗敏